Propiedades funcionales de proteínas de chapulín (Sphenarium purpurascens) y actividad antioxidante de sus hidrolizados enzimáticos /
Emmanuel Rodea Lucio
- 1 recurso en línea (xiii, 76 páginas) : ilustraciones, tablas, gráficas, fotos
Tesis
Incluye bibliografías
El chapulín (Sphenarium purpurascens) destaca por su alto contenido proteico, del cual pueden obtenerse péptidos bioactivos por hidrólisis enzimática. En el presente estudio se determinó el grado de hidrólisis (GH) de las proteínas de chapulín a diferentes tiempos de hidrólisis empleando pepsina y Alcalasa®, registrándose porcentajes de 23.05 ± 1.19 (8 h) y 44.30 ± 1.33 (7 h), respectivamente. El aislado de proteína de chapulín (APCh) presentó un valor de digestibilidad relativa in vitro de 90.98 %. Además, se evaluaron las propiedades tecno-funcionales del APCh obteniendo una capacidad espumante de 73.77 % a una concentración de proteína de 1 % (m/v) a pH 7. El potencial antioxidante se determinó como la capacidad inhibitoria de los radicales libres DPPH y ABTS, los péptidos obtenidos a 8 h de hidrólisis con pepsina mostraron una mayor inhibición del radical DPPH (97.87 %), y los péptidos obtenidos a 2 h de hidrolisis con Alcalasa® presentaron una mayor inhibición del radical ABTS (87.81 %). Adicionalmente, empleando una metodología de cromatografía líquida de alto rendimiento (HPLC) con resonancia de ciclotrón de iones por transformada de Fourier con espectrometría de masas por resonancia magnética (FT-ICR-MRMS), se logró la identificación de secuencias peptídicas potencialmente bioactivas, y la predicción de la actividad antioxidante con el uso de herramientas bioinformáticas. Los resultados obtenidos sugieren que los péptidos generados vía enzimática e identificados mediante bases de datos, pueden ejercer actividad antioxidante, inhibiendo el daño causado por la acción de los radicales libres y con ello, evitar el riesgo de desarrollo de enfermedades crónicas. Además, las proteínas presentaron valores significativos de capacidad espumante, lo cual puede aprovecharse para la formulación de alimentos. The grasshopper (Sphenarium purpurascens) stands out for its high protein content, from which bioactive peptides can be obtained by enzymatic hydrolysis. In the present study, the degree of hydrolysis (GH) of grasshopper proteins was determined at different hydrolysis times using pepsin and Alcalase®, registering percentages of 23.05 ± 1.19 (8 h) and 44.30 ± 1.33 (7 h), respectively. The grasshopper protein isolate (APCh) presented an in vitro relative digestibility value of 90.98 %. In addition, the techno-functional properties of APCh were evaluated, obtaining a foaming capacity of 73.77 % at a protein concentration of 1 % (m/v) at pH 7. The antioxidant potential was determined as the inhibitory capacity of the free radicals DPPH and ABTS, the peptides obtained at 8 h of hydrolysis with pepsin showed a higher inhibition of the DPPH radical (97.87 %), and the peptides obtained at 2 h of hydrolysis with Alcalase® presented a higher inhibition of the ABTS radical (87.81 %). Additionally, using a high-performance liquid chromatography (HPLC) methodology with Fourier transform ion cyclotron resonance magnetic resonance mass spectrometry (FT-ICR-MRMS), the identification of potentially bioactive peptide sequences and the prediction of antioxidant activity were achieved with the use of bioinformatics tools. The results obtained suggest that the peptides generated via enzymatic means and identified by means of databases can exert antioxidant activity, inhibiting the damage caused by the action of free radicals and thus avoiding the risk of developing chronic diseases. In addition, the proteins presented significant values of foaming capacity, which can be used for food formulation.
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