Actividad antioxidante de péptidos obtenidos mediante hidrólisis enzimática de proteínas de chapulín (Sphenarium purpurascens) /
Olga Karina Urquidez Álvarez
- 1 recurso en línea ( ix, 60 páginas) : ilustraciones, tablas, gráficas, fotos
Tesis
Bibliografía : páginas 49-60
Los insectos comestibles, además de contener proteína de alta calidad también constituyen una fuente potencial de péptidos con funciones biológicas específicas (actividad antioxidante), útiles para la prevención y tratamiento de este tipo de padecimientos. Por lo anterior, el presente trabajo tuvo como objetivo determinar la actividad antioxidante de péptidos, obtenidos mediante hidrólisis enzimática de proteínas de chapulín (Sphenarium purpurascens). Los resultados de la composición proximal (BH) del chapulín mostraron un porcentaje de humedad de 4.08 ± 0.01, proteína cruda 63.10 ± 0.43, extracto etéreo 9.28 ± 0.07, cenizas 4.06 ± 0.06 y fibra cruda 13.39 ± 0.14, cuyos valores son dependientes de cada especie, hábitat, alimentación y etapa de desarrollo. Las proteínas de chapulín presentaron el mayor índice de solubilidad a un valor de pH 13.5 y una vez extraídas se hidrolizaron con Pepsina o Alcalasa® durante un período de 8 h, obteniéndose grados de hidrólisis (GH) de 12.57 y 13.07 %, respectivamente. La distribución de pesos moleculares obtenida por electroforesis SDS PAGE, mostró la presencia de péptidos en un rango de peso molecular entre 27.1 – 112.6 kDa. Finalmente, los valores de IC50 cuantificados por el método de captación del radical libre DPPH fueron 1.23 y 3.72 mg/mL para los hidrolizados de proteína obtenidos por Pepsina (105 min) y Alcalasa (150 min), respectivamente. Estos valores fueron ligeramente superiores a los obtenidos para otras especies de insectos comestibles, por lo cual, las proteínas de chapulín (Sphenarium purpurascens) son consideradas una fuente potencial de péptidos con actividad biológica con importantes beneficios en el organismo humano. Edible insects, in addition to containing high quality protein, also constitute a potential source of peptides with specific biological functions (antioxidant activity), useful for the prevention and treatment of this type of disease. Therefore, this work aimed to determine the antioxidant activity of peptides, obtained by enzymatic hydrolysis of grasshopper (Sphenarium purpurascens) proteins. The results of the proximal composition (BH) of the grasshopper showed a moisture percentage of 4.08 ± 0.01, crude protein 63.10 ± 0.43, ethereal extract 9.28 ± 0.07, ashes 4.06 ± 0.06 and crude fiber 13.39 ± 0.14, whose values are dependent on each species, habitat, food and stage of development. Grasshopper proteins presented the highest solubility index at a pH value of 13.5 and once extracted they were hydrolyzed with Pepsin or Alcalase® for a period of 8 h, obtaining degrees of hydrolysis (GH) of 12.57 and 13.07%, respectively. The molecular weight distribution obtained by SDS-PAGE electrophoresis showed the presence of peptides in a molecular weight range between 27.1 - 112.6 kDa. Finally, the IC50 values quantified by the DPPH free radical uptake method were 1.23 and 3.72 mg / mL for the protein hydrolysates obtained by Pepsin (105 min) and Alcalase (150 min), respectively. These values were slightly higher than those obtained for other species of edible insects, therefore, grasshopper (Sphenarium purpurascens) proteins are considered a potential source of peptides with biological activity with important benefits in the human organism
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