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    <subfield code="a">Antioxidant activity of peptides obtained through enzymatic hydrolysis of chapulin proteins (Sphenarium purpurascens).</subfield>
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    <subfield code="a">Actividad antioxidante de p&#xE9;ptidos obtenidos mediante hidr&#xF3;lisis enzim&#xE1;tica de prote&#xED;nas de chapul&#xED;n (Sphenarium purpurascens) / </subfield>
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    <subfield code="a">1 recurso en l&#xED;nea ( ix, 60 p&#xE1;ginas) :</subfield>
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    <subfield code="a">Bibliograf&#xED;a : p&#xE1;ginas 49-60</subfield>
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    <subfield code="a">Los insectos comestibles, adem&#xE1;s de contener prote&#xED;na de alta calidad tambi&#xE9;n constituyen una fuente potencial de p&#xE9;ptidos con funciones biol&#xF3;gicas espec&#xED;ficas (actividad antioxidante), &#xFA;tiles para la prevenci&#xF3;n y tratamiento de este tipo de padecimientos. Por lo anterior, el presente trabajo tuvo como objetivo determinar la actividad antioxidante de p&#xE9;ptidos, obtenidos mediante hidr&#xF3;lisis enzim&#xE1;tica de prote&#xED;nas de chapul&#xED;n (Sphenarium purpurascens). Los resultados de la composici&#xF3;n proximal (BH) del chapul&#xED;n mostraron un porcentaje de humedad de 4.08 &#xB1; 0.01, prote&#xED;na cruda 63.10 &#xB1; 0.43, extracto et&#xE9;reo 9.28 &#xB1; 0.07, cenizas 4.06 &#xB1; 0.06 y fibra cruda 13.39 &#xB1; 0.14, cuyos valores son dependientes de cada especie, h&#xE1;bitat, alimentaci&#xF3;n y etapa de desarrollo. Las prote&#xED;nas de chapul&#xED;n presentaron el mayor &#xED;ndice de solubilidad a un valor de pH 13.5 y una vez extra&#xED;das se hidrolizaron con Pepsina o Alcalasa&#xAE; durante un per&#xED;odo de 8 h, obteni&#xE9;ndose grados de hidr&#xF3;lisis (GH) de 12.57 y 13.07 %, respectivamente. La distribuci&#xF3;n de pesos moleculares obtenida por electroforesis SDS PAGE, mostr&#xF3; la presencia de p&#xE9;ptidos en un rango de peso molecular entre 27.1 &#x2013; 112.6 kDa. Finalmente, los valores de IC50 cuantificados por el m&#xE9;todo de captaci&#xF3;n del radical libre DPPH fueron 1.23 y 3.72 mg/mL para los hidrolizados de prote&#xED;na obtenidos por Pepsina (105 min) y Alcalasa (150 min), respectivamente. Estos valores fueron ligeramente superiores a los obtenidos para otras especies de insectos comestibles, por lo cual, las prote&#xED;nas de chapul&#xED;n (Sphenarium purpurascens) son consideradas una fuente potencial de p&#xE9;ptidos con actividad biol&#xF3;gica con importantes beneficios en el organismo humano.</subfield>
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    <subfield code="a">Edible insects, in addition to containing high quality protein, also constitute a potential source of peptides with specific biological functions (antioxidant activity), useful for the prevention and treatment of this type of disease. Therefore, this work aimed to determine the antioxidant activity of peptides, obtained by enzymatic hydrolysis of grasshopper (Sphenarium purpurascens) proteins. The results of the proximal composition (BH) of the grasshopper showed a moisture percentage of 4.08 &#xB1; 0.01, crude protein 63.10 &#xB1; 0.43, ethereal extract 9.28 &#xB1; 0.07, ashes 4.06 &#xB1; 0.06 and crude fiber 13.39 &#xB1; 0.14, whose values are dependent on each species, habitat, food and stage of development. Grasshopper proteins presented the highest solubility index at a pH value of 13.5 and once extracted they were hydrolyzed with Pepsin or Alcalase&#xAE; for a period of 8 h, obtaining degrees of hydrolysis (GH) of 12.57 and 13.07%, respectively. The molecular weight distribution obtained by SDS-PAGE electrophoresis showed the presence of peptides in a molecular weight range between 27.1 - 112.6 kDa. Finally, the IC50 values quantified by the DPPH free radical uptake method were 1.23 and 3.72 mg / mL for the protein hydrolysates obtained by Pepsin (105 min) and Alcalase (150 min), respectively. These values were slightly higher than those obtained for other species of edible insects, therefore, grasshopper (Sphenarium purpurascens) proteins are considered a potential source of peptides with biological activity with important benefits in the human organism</subfield>
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