Tesis (Doctor en Ciencias Agroalimentarias) -- Departamento de Ingeniería Agroindustrial, 2024 Doctorado

Incluye bibliografías

La proteína de huauzontle (Chenopodium nuttalliae Saff.) se sometió a pH alcalino, ultrasonido o calentamiento para determinar el efecto sobre las propiedades funcionales y estructurales. Adicionalmente, se estudió la formación de complejos solubles (CS) con almidón (S) modificado con Anhidrido Octenil Succínico (OSA) y se realizó su caracterización. Para determinar el pH y la relación para la formación de SC se realizaron curvas de turbidez para cada tratamiento a diferentes relaciones (1:0.50, 1:0.25, 1:1, 1:2, 1:4), en un rango de pH de 2 a 6. La relación a la que se formaron los CS entre la proteína de huauzontle y el almidón modificado en cada tratamiento fue de 1:1 proteína nativa (Pnativa-S); 1:2 para las modificadas (sonicada (PUS-S); calentada (Pcalor-S); PpH11-S). La turbidez de los complejos se mantuvo estable después de 24 h de almacenamiento a pH por encima del punto isoeléctrico de la proteína (4.3), lo que indicó la formación de complejos solubles. El pH óptimo para la formación de complejos fue alrededor de 5. La espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FT-IR) mostró picos característicos de la proteína (amida l, II y III), en la proteína nativa, modificada y en los complejos solubles, picos que desaparecieron o disminuyeron de tamaño, demostrando los cambios estructurales en la proteína y en complejos proteína-polisacárido. Las micrografías revelaron estructuras diferentes en forma y tamaño en la proteína nativa y modificada, mientras que en los complejos solubles se observó una aglomeración proteína-almidón. En cuanto a las propiedades tecno-funcionales de la proteína se encontraron cambios significativos. De acuerdo con los resultados obtenidos es posible la aplicación de la proteína de huauzontle en alimentos que busquen mejorar las propiedades nutricionales y estructurales. Los métodos de modificación estructural de proteínas, empleados en este trabajo de investigación nos permiten evaluar diferentes enfoques del uso de la proteína de huauzontle. --

The huauzontle protein was subjected to alkaline pH, ultrasound, or heating to determine the effect on the functional and structural properties. Additionally, the formation of soluble complexes (SC) with starch (S) modified with Octenyl Succinic Anhydride (OSA) was studied and characterized. To determine the pH and ratio for SC formation, turbidity curves were performed for each treatment at different ratios (1:0.50, 1:0.25, 1:1, 1:1, 1:2, 1:4), in a pH range from 2 to 6. The ratio at which the SCS were formed between huauzontle protein and modified starch in each treatment was 1:1 for native protein (Pnative-S); 1:2 for modified (sonicated (PUS-S); heated (Pheat-S); PpH11-S). The turbidity of the complexes was stable after 24 h of storage at pH above the isoelectric point of the protein (4.3), indicating the formation of soluble complexes. The optimum pH for complex formation was around 5. Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR) showed characteristic peaks of the protein (amide I, II and III), in the native, modified protein and in the soluble complexes, peaks that disappeared or decreased in size, demonstrating structural changes in the protein and protein-polysaccharide complexes. Micrographs revealed different structures in shape and size in the native and modified protein, while protein-starch agglomeration was observed in the soluble complexes. As for the techno-functional properties of the protein, significant changes were found. According to the results, the huauzontle protein application in foods that seek to improve their nutritional and structural properties is possible. The protein structural modification methods used in this research work allow us to evaluate different approaches to the use of huauzontle protein.