Tesis (Doctor en Ciencias Agroalimentarias) -- Departamento de Ingeniería Agroindustrial, 2022 Doctorado

Incluye bibliografías

El interés en la proteína nativa (APN) de amaranto (Amaranthus spp.) ha crecido en los últimos años, debido a su equilibrio saludable de aminoácidos esenciales, propiedades funcionales y amplia aplicación potencial en la industria alimentaria; sin embargo, su escasa solubilidad limita su aplicación en productos alimenticios. Por lo tanto, un tema de investigación en curso es explorar tecnologías de bajo costo, simples y efectivas para modificar la estructura y mejorar la funcionalidad de las proteínas, como el cambio de pH y la ultrasonicación. En este trabajo se evaluó el efecto de las condiciones de ultrasonicación (US) al 50% de amplitud por 10 min (APUS), el cambio de pH a pH 2 y 12 (APpH2 y APpH12), y la combinación de ambos (APpH2US y APpH12US) sobre los aspectos estructurales, propiedades fisicoquímicas y funcionales de APN. La APN se obtuvo por solubilización a pH 11 y precipitación a pH 4.5, con un rendimiento de 5.0 ± 0.5% y 83.29 ± 1.0% de contenido proteico. Las fracciones la hélice-α, lámina-β, giro-β y estructuras de espirales aleatorias de las estructuras de APN se vieron afectadas por el cambio de pH12 y US, pero no por el cambio de pH2. Los grupos sulfhidrilo expuestos de APN disminuyeron, mientras que los enlaces disulfuro aumentaron como resultado del cambio de pH solo o combinado con US. La APpH12US logró la mayor solubilidad. La capacidad de formación de espuma y la estabilidad aumentaron significativamente con todos los tratamientos, excepto con APpH2. El cambio de pH alcalino solo o combinado con US mejoró las propiedades funcionales de APN

The interest in native amaranth (Amaranthus spp.) protein (APN) has grown in recent years, due to its healthy balance of essential amino acids, functional properties, and wide potential application in the food industry; however, its poor solubility limits its application in food products. Thus, an ongoing research topic is to explore low-cost, simple, and effective technologies for modifying the structure and improving the functionality of proteins, such as pH-shifting and ultrasonication. In this work, the effect of the ultrasonication conditions (US) at 50% amplitude for 10 min (APUS), the change in pH at pH 2 and 12 (APpH2 and APpH12), and the combination of both (APpH2US and APpH12US) on the structural aspects, physicochemical and functional properties of APN were investigated. APN was obtained by solubilization at pH 11 and precipitation at pH 4.5, with a yield of 5.0 ± 0.5% and 83.3 ± 1.0% of protein content. The fractions of α-helix, β-sheet, β-turn, and random coil structures of the APN were affected by pH12 shifting and US, but not by pH2 shifting. The exposed sulfhydryl groups of APN decreased, while the disulfide bonds increased as a result of the change in pH-shifting alone or combined with US. APpH12US exhibited the highest solubility. Foaming ability and stability increased significantly with all treatments except APpH2. Alkaline pH-shifting alone or combined with US improved the functional properties of APN